Authors: I. Paulíková; O. Helia; F. Devínsky 1 Authors‘ workplace: Katedra bunkovej a molekulovej biológie liečiv Farmaceutickej fakulty Univerzity Komenského, Bratislava 1Katedra chemickej teórie liečiv Farmaceutickej fakulty Univerzity Komenského, Bratislava Published in: Čes. slov. Farm., 2004; , 85-88 Category:
Organické amóniové soli typu N-(2-benzyloxyetyl)-alkyldimetylamónium bromidov (BCHn-1) sútvorené homologickým radom Ar-COO(CH2)2-N+(CH3)2CnH2n+1·Br-, ktorý vo svojej štruktúre obsahujebiodegradačne labilnú esterovú väzbu, na základe ktorej patria medzi dezinficienciá a antiseptikásoft charakteru. Biotransformujú sa prednostne hydrolyticky na kyselinu benzoovúa substituovaný cholín. Rýchlosť enzýmovej hydrolýzy je závislá od chemickej štruktúry (dĺžkyalifatického reťazca na amóniovom dusíku), stúpa do počtu uhlíkov 10 alifatického reťazca a ďalšímpredĺžovaním rapídne klesá. Cieľom práce bol dôkaz katalytickej aktivity butyrylcholínesterázy naenzýmovej hydrolýze vybraných organických amóniových solí v prostredí mikrozómovej frakciepečene potkana, na základe inhibičných kinetických štúdií s fyzostigmínom – inhibítorom cholínesteráz.Produkt enzýmovej hydrolýzy BCHn-1, kyselina benzoová sa stanovila po extrakcii chloroformomz kyslého prostredia HPLC analýzou za použitia interného štandardu p-jódbenzoovej kyselinypri vlnovej dĺžke 228 nm. Kinetické parametre KM a VMAX sa vyhodnotili podľa Lineweavera-Burkametódou lineárnej regresnej analýzy. Špecifická aktivita butyrylcholínesterázy (E.C.3.1.1.8) v enzýmovomhydrolytickomproceseBCHn-1 bola významne ovplyvnená prítomnosťou fyzostigmínu, čo saprejavilo vzostupom KM, KI a IC50 hodnôt v študovanom enzýmovom procese vybraných substrátovhomologického radu BCHn-1 a poklesom Vmax a rýchlostných konštánt.
Klíčová slova: organické amóniové soli – enzýmová hydrolýza – butyrylcholínesteráza –fyzostigmín
Don‘t have an account? Create new account
Enter the email address that you registered with. We will send you instructions on how to set a new password.
